Dialisi, Sangue e Precipitazione Frazionata

La Medicina prima di essere Medicina è Chimica!

La solubilità delle proteine in acqua dipende dal rapporto tra i gruppi apolari e quelli polari dei residui degli aminoacidi costituenti.

Più tale rapporto è in favore dei residui polari più la sua solubilità in acqua è elevata.

La solubilità di alcune proteine in acqua è influenzata dal suo PH e dalla presenza di elettroliti. I sali neutri specie i cationi bivalenti (Es. MgCl2) hanno la proprietà sostanzialmente di modificare la solubilità delle proteine.

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In genere basse concentrazioni di un sale aumentano la solubilità delle proteine: “salting in“. Tale effetto è attribuibile alle interazioni degli ioni salini cone le gruppi ionici delle molecole proteiche, che attenua l’interazione proteina – proteina. L’effetto salting-in delle proteine plasmatiche da parte dei sali inorganici contenuti nel sangue spiega come la eliminazione di questi mediante dialisi induca la precipitazione di alcune proteine plasmatiche.

Una elevata concentrazione salina fa invece diminuire, fino alla precipitazione, la solubilità delle proteine in acqua. Tale effetto chiamato” salting out“, viene attribuito alla rimozione da parte del sale dell’acqua di idratazione delle molecole proteiche. Le proteine che precipitano per azione dei sali possono essere risolubilizzate per allontanamento dei sali mediante dialisi.

L’ effetto “salting out” è alla base di uno dei procedimenti più seguiti per la precipitazione frazionata delle proteine in una mescolanza. Per la sua elevata solubilità in acqua si usa il solfato di ammonio (NH4)S SO4.

Azione dei solventi apolari: Analoga precipitazione frazionata è indotta da solventi organici neutri miscibili con l’acqua, per esempio etanolo o acetone. L diminuzione della costante dietelttrica del mezzo da essi indotta comporta un indebolimento delle forze repulsive intramolecolari e facilita l’aggregazione e quindi la precipitazione delle molecole proteiche.

PH. Anche il PH ha una notevole influenza sulla solubilità delle proteine. La solubilità minima di una proteina viene raggiunta al PH corrispondente al punto isoelettrico PI, cioè al ph corrispondente al quale la molecola proteica possiede carica elettrica nulla. In tale condizione le repulsioni intramolecolari diventano minime e le proteine si aggregano e precipitano: precipitazione isoelettrica.

Dr. Giovanni Pulisciano

Fonte Biochimica Medica

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